De katalase er et oksidasoreduktaseenzym (H2O2: H2O2 oksidasoreduktase) bredt distribuert i naturen. Katalyserer, i forskjellige vev og celletyper, "nedbrytning" -reaksjonen av hydrogenperoksid til molekylært oksygen og vann.
De første observasjonene av denne typen enzym dateres tilbake til begynnelsen av 1810-tallet, men det var i 1901 at Loew anerkjente at katalase er tilstede i praktisk talt alle eksisterende levende organismer og i flere forskjellige celletyper..
Dette enzymet, avgjørende for opprettholdelsen av mobilitet og hovedregulatoren for hydrogenperoksidmetabolisme, var en grunnleggende faktor for å kunne bekrefte at det i naturen er enzymer som virker på spesifikke substrater..
Pattedyr og andre organismer har katalaseenzymer som også kan oppføre seg som peroksidaser, og katalysere redoksreaksjoner fra forskjellige substrater ved hjelp av hydrogenperoksid..
I de fleste eukaryoter finnes katalaseenzymer hovedsakelig i subcellulære organeller kjent som "peroksisomer", og hos mennesker er det mange patologiske tilstander relatert til mangelen på dette enzymet..
Artikkelindeks
Aktiviteten til enzymer som katalase kan variere betydelig avhengig av hvilken type vev som er vurdert. Hos pattedyr er for eksempel katalaseaktivitet signifikant i både nyrer og lever, og er mye lavere i bindevev.
Dermed er katalase hos pattedyr primært assosiert med alle vev med betydelig aerob metabolisme..
Pattedyr har katalaser i både mitokondrier og peroksisomer, og i begge rom er enzymer assosiert med organellare membraner. I erytrocytter er derimot katalaseaktivitet assosiert med et løselig enzym (husk at erytrocytter har få indre organeller).
Katalase er et enzym med høyt omsetningstall eller katalytisk konstant (det er veldig raskt og effektivt), og den generelle reaksjonen som det katalyserer er følgende:
2H2O2 → 2H2O + O2
I nærvær av lave konsentrasjoner av hydrogenperoksid oppfører pattedyrkatalase for eksempel seg som en oksidase, i stedet for å anvende molekylært oksygen (O2) for å oksidere molekyler som henholdsvis indol og β-fenyletylamin, forløpere til aminosyren tryptofan og en nevrotransmitter..
Noen kompetitive hemmere av katalaseaktivitet er for tiden kjent, særlig natriumazid og 3-aminotriazol. Azid, i sin anioniske form, er en kraftig hemmer av andre proteiner med hemgrupper og brukes til å eliminere eller forhindre vekst av mikroorganismer under forskjellige forhold..
Hos mennesker blir katalase kodet av et 34 kb gen som har 12 introner og 13 exoner og koder for et 526 aminosyreprotein..
De fleste av de studerte katalasene er tetramere enzymer med en molekylvekt nær 240 kDa (60 kDa for hver underenhet), og hver monomer er assosiert med en protesehemin eller ferroprotoporfyringruppe.
Dens struktur består av fire domener sammensatt av sekundære strukturer dannet av alfa-helikser og beta-brettede ark, og studier utført i leverenzymet hos mennesker og storfe har vist at disse proteinene er bundet til fire NADPH-molekyler..
Disse NADPH-molekylene ser ikke ut til å være essensielle for den enzymatiske aktiviteten til katalase (for produksjon av vann og oksygen fra hydrogenperoksid), men de ser ut til å være relatert til en reduksjon i følsomheten til dette enzymet for høye konsentrasjoner av dets giftige underlag.
Domenene til hver underenhet i human katalase er:
-En ikke-globulær utvidet N-terminal arm, som fungerer for stabilisering av den kvartære strukturen
-En β-fat på åtte antiparallelle β-brettede ark, som bidrar med noen av de sidebindende rester til hemgruppen
-Et "konvolutt" domene som omgir det ytre domenet, inkludert hemgruppen og til slutt
-Et domene med alfa helix struktur
De fire underenhetene, med disse fire domenene, er ansvarlige for dannelsen av en lang kanal hvis størrelse er kritisk for hydrogenperoksidgjenkjenningsmekanismen av enzymet (som bruker aminosyrer som histidin, asparagin, glutamin og asparaginsyre til det).
I følge noen forfattere oppfyller katalase to enzymatiske funksjoner:
-Nedbrytningen av hydrogenperoksid i vann og molekylært oksygen (som en spesifikk peroksidase).
-Oksidasjon av protondonorer, som metanol, etanol, mange fenoler og maursyre, ved bruk av en mol hydrogenperoksid (som en ikke-spesifikk peroksidase).
-I erytrocytter ser den store mengden katalase ut til å spille en viktig rolle i å beskytte hemoglobin mot oksidasjonsmidler, slik som hydrogenperoksid, askorbinsyre, metylhydrazin og andre..
Enzymet som er tilstede i disse cellene er ansvarlig for forsvaret av andre vev med liten katalaseaktivitet mot høye konsentrasjoner av hydrogenperoksid.
-Noen insekter som bombardierbaggen bruker katalase som en forsvarsmekanisme, ettersom de spaltes hydrogenperoksid og bruker det gassformede oksygenproduktet fra denne reaksjonen for å drive utslipp av vann og andre kjemiske forbindelser i form av damp..
-I planter er katalase (også tilstede i peroksisomer) en av komponentene i fotorespirasjonsmekanismen, der fosfoglykolatet produsert av enzymet RuBisCO brukes til produksjon av 3-fosfoglyserat.
Hovedproduksjonskildene til katalasesubstratet, hydrogenperoksid, er reaksjoner katalysert av oksidaseenzymer, reaktive oksygenarter og noen tumorceller.
Denne forbindelsen er involvert i inflammatoriske prosesser, i ekspresjon av klebemolekyler, i apoptose, i regulering av blodplateaggregering og i kontrollen av celleproliferasjon.
Når det er mangler ved dette enzymet, genereres høye konsentrasjoner av substratet som forårsaker lesjoner i cellemembranen, defekter i elektrontransport i mitokondrier, i homocystein metabolisme og i DNA..
Blant sykdommene assosiert med mutasjoner i det kodende genet for human katalase, kan følgende nevnes:
-Mellitus diabetes
-Arteriell hypertensjon
-Alzheimers
-Vitiligo og andre
Ingen har kommentert denne artikkelen ennå.