De protein denaturering Den består av tap av den tredimensjonale strukturen på grunn av forskjellige miljøfaktorer, som temperatur, pH eller visse kjemiske midler. Tapet av strukturen resulterer i tap av den biologiske funksjonen assosiert med det proteinet, det være seg enzymatisk, strukturelt, transportør, blant andre..
Strukturen til proteinet er svært følsom for endringer. Destabiliseringen av en enkelt essensiell hydrogenbinding kan denaturere proteinet. På samme måte er det interaksjoner som ikke er helt essensielle for å oppfylle proteinfunksjonen, og hvis de er destabiliserte, har de ingen effekt på funksjonen..
Artikkelindeks
For å forstå proteindenatureringsprosesser, må vi vite hvordan proteiner er organisert. Disse presenterer primær, sekundær, tertiær og kvaternær struktur.
Det er sekvensen av aminosyrer som utgjør proteinet. Aminosyrer er de grunnleggende byggesteinene som utgjør disse biomolekylene, og det er 20 forskjellige typer, hver med spesielle fysiske og kjemiske egenskaper. De binder seg til hverandre gjennom en peptidbinding.
I denne strukturen begynner denne lineære aminosyrekjeden å brette seg gjennom hydrogenbindinger. Det er to grunnleggende sekundære strukturer: α-spiralen, med en spiralform; og det brettede arket β når to lineære kjeder er justert parallelt.
Involverer andre typer krefter som resulterer i spesifikke bretter i den tredimensjonale formen.
R-kjedene til aminosyrerester som utgjør proteinstrukturen kan danne disulfidbroer og de hydrofobe delene av proteinene klumper seg sammen på innsiden, mens de hydrofile vender mot vannet. Van der Waals-kreftene fungerer som en stabilisator for de beskrevne interaksjonene.
Består av aggregater av proteinenheter.
Når et protein blir denaturert, mister det sin kvartære, tertiære og sekundære struktur, mens den primære forblir intakt. Proteiner som er rike på disulfidbindinger (tertiær struktur) gir større motstand mot denaturering.
Enhver faktor som destabiliserer de ikke-kovalente bindingene som er ansvarlige for å opprettholde den opprinnelige strukturen til proteinet, kan forårsake denaturering. Blant de viktigste vi kan nevne:
Ved svært ekstreme pH-verdier, enten sure eller basiske, kan proteinet miste sin tredimensjonale konfigurasjon. Overflødige H-ioner+ og OH- i midten destabiliserer proteininteraksjoner.
Denne endringen i ionisk mønster forårsaker denaturering. Denaturering ved pH kan være reversibel i noen tilfeller og irreversibel i andre.
Termisk denaturering skjer med økende temperatur. I organismer som lever under gjennomsnittlige miljøforhold, begynner proteiner å destabilisere seg ved temperaturer over 40 ° C. Det er klart at proteiner fra termofile organismer tåler disse temperaturområdene..
Økninger i temperatur oversettes til økte molekylære bevegelser som påvirker hydrogenbindinger og andre ikke-kovalente bindinger, noe som resulterer i tap av tertiær struktur..
Disse økningene i temperatur fører til en reduksjon i reaksjonshastigheten, hvis vi snakker om enzymer.
Polare stoffer - som urea - i høye konsentrasjoner påvirker hydrogenbindinger. Likeledes kan ikke-polare stoffer ha lignende konsekvenser..
Vaskemidler kan også destabilisere proteinstrukturen; det er imidlertid ikke en aggressiv prosess, og de er for det meste reversible.
Β-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) er et kjemisk middel som ofte brukes i laboratoriet for å denaturere proteiner. Det er ansvarlig for å redusere disulfidbroer mellom aminosyrerester. Kan destabilisere proteinets tertiære eller kvaternære struktur.
Et annet reduksjonsmiddel med lignende funksjoner er ditiotreitol (DTT). I tillegg er andre faktorer som bidrar til tap av den opprinnelige strukturen i proteiner tungmetaller i høye konsentrasjoner og ultrafiolett stråling..
Når denaturering oppstår, mister proteinet sin funksjon. Proteiner fungerer optimalt når de er i sin opprinnelige tilstand.
Tap av funksjon er ikke alltid forbundet med en denatureringsprosess. Det kan være at en liten endring i proteinstrukturen fører til tap av funksjon uten å destabilisere hele den tredimensjonale strukturen.
Prosessen kan være irreversibel eller ikke. I laboratoriet, hvis forholdene er omvendt, kan proteinet gå tilbake til sin opprinnelige konfigurasjon.
En av de mest kjente og avgjørende eksperimentene på renaturering ble påvist i ribonuklease A..
Da forskerne tilførte denaturerende midler som urea eller β-merkaptoetanol, ble proteinet denaturert. Hvis disse midlene ble fjernet, kom proteinet tilbake til sin opprinnelige konformasjon og kunne utføre sin funksjon med 100% effektivitet..
En av de viktigste konklusjonene av denne forskningen var å demonstrere eksperimentelt at den tredimensjonale konformasjonen av proteinet er gitt av dets primære struktur.
I noen tilfeller er denatureringsprosessen helt irreversibel. For eksempel når vi koker et egg, bruker vi varme på proteinene (det viktigste er albuminet) som utgjør det, den hvite får et solid og hvitaktig utseende. Intuitivt kan vi konkludere med at selv om vi kjøler den ned, vil den ikke gå tilbake til sin opprinnelige form.
I de fleste tilfeller ledsages denatureringsprosessen av tap av løselighet. Det reduserer også viskositet, diffusjonshastighet og krystalliserer lettere..
Proteinene chaperones eller chaperonins har ansvaret for å forhindre denaturering av andre proteiner. De undertrykker også visse interaksjoner som ikke er egnet mellom proteiner for å sikre riktig folding av det samme..
Når temperaturen på mediet øker, øker disse proteinene konsentrasjonen og virker for å forhindre denaturering av andre proteiner. Dette er grunnen til at de også kalles "heat shock proteins" eller HSP for dets akronym på engelsk. (Heat Shock Proteins).
Chaperonins er analoge med et bur eller et fat som beskytter proteinet av interesse inne.
Disse proteinene som reagerer på situasjoner med cellulært stress har blitt rapportert i forskjellige grupper av levende organismer og er sterkt konserverte. Det er forskjellige klasser av chaperoniner, og de er klassifisert i henhold til deres molekylvekt..
Ingen har kommentert denne artikkelen ennå.