ELLERxihemoglobin Det er navnet som hemoglobin får når det binder seg til oksygen. Hemoglobin er et protein som finnes i røde blodlegemer, hvis hovedfunksjon er å transportere oksygen fra lungene til vevet..
De første levende skapningene var encellede og levde i et flytende miljø som de fikk næring fra, og som de fjernet avfallet fra, som noen av de organismer som finnes i dag. Under disse forholdene oppnås disse prosessene ved enkle diffusjonsmekanismer, siden celleveggen er i intim kontakt med mediet som forsyner det..
Utviklingen av stadig mer komplekse flercellede organismer antydet at de indre cellene beveget seg betydelig bort fra miljøet, slik at diffusjonsmekanismer som eneste forsyningskilde ble utilstrekkelige..
Dermed ble spesialiserte systemer utviklet for å skaffe næringsstoffer og gasser som fordøyelsessystemet og luftveiene, samt transportmekanismer for å bringe disse næringsstoffene og gassene nærmere cellen: det kardiovaskulære systemet.
For å produsere energi i form av ATP-molekyler, trenger celler oksygen. Siden ATP ikke kan lagres, må den syntetiseres kontinuerlig, noe som betyr en permanent etterspørsel etter oksygen fra cellene..
Hemoglobin oppstod evolusjonært sett som en bensintransportør som "løste" problemet med oksygentransport fra miljøet til cellen..
Artikkelindeks
For å snakke om egenskapene og strukturen til oxyhemoglobin er det nødvendig å referere til hemoglobin, siden oxyhemoglobin ikke er noe mer enn hemoglobin bundet til oksygen. Derfor, fra nå av, vil fellesegenskapene til molekylet bli beskrevet i nærvær eller ikke av den aktuelle gassen..
Hemoglobin er nødvendig for å transportere oksygen til vevet i den mengden og hastigheten disse garanterer, gitt at oksygen har så lite løselighet i blodet at dets transport ved diffusjon ikke vil være tilstrekkelig til å tilfredsstille vevsbehov.
Hemoglobin er et tetramert protein (som har fire underenheter), har en sfærisk form og en molekylvekt på 64 kDa.
De fire underenhetene utgjør en enkelt funksjonell enhet, der hver enkelt påvirker hverandre gjensidig. Hver underenhet består av en polypeptidkjede, globin og en protesegruppe, heme- eller "heme" -gruppen, som fungerer som en kofaktor og ikke består av aminosyrer; det vil si at det ikke er protein i naturen.
Globin finnes i to former: alfa-globin og beta-globin. Hemoglobintetrameren består av et par alfa-globinkjeder (med 141 aminosyrer) og et par beta-globinkjeder (med 146 aminosyrer).
Hver av de fire polypeptidkjedene er festet til en hemgruppe, som har et jernatom i sentrum i jernholdig tilstand (Fe2 +).
Heme-gruppen er en porfyrinring som består av fire pyrroliske ringer (heterosykliske aromatiske forbindelser med formel C4H5N) bundet av metylbroer. Jernet i jernholdig tilstand som er i sentrum er festet til strukturen gjennom koordinerte nitrogenbindinger.
Hver hemgruppe er i stand til å binde seg til ett oksygenmolekyl, så hvert hemoglobinmolekyl kan bare binde 4 molekyler av gassen.
Menneskekroppen inneholder omtrent 2,5 x 1013 erytrocytter, som er blodcellene som lager og transporterer hemoglobin. Hver erytrocytt har omtrent 280 millioner hemoglobinmolekyler og kan da bære mer enn 1 milliard oksygenmolekyler.
Oxyhemoglobin dannes etter forening av et oksygenatom til hvert jernatom i jernholdig tilstand som finnes i hver hemgruppe i hemoglobinmolekylet.
Uttrykket oxyhemoglobin refererer da til et oksygenert og ikke kjemisk oksidert hemoglobin, siden det ikke mister et elektron når det kombineres med oksygen og jern forblir i jernholdig tilstand..
Oksygenering gir en endring i den kvaternære strukturen til molekylet, det vil si en endring i konformasjon som kan overføres fra globinkjedene til hemgruppen og omvendt..
Hemoglobin kan maksimalt binde fire oksygenmolekyler i strukturen. Hvis molarvolumet av ideelle gasser er 22,4 L / mol, vil en mol hemoglobin (64 500 g) binde seg med 89,6 liter oksygen (4 mol O2 x 22,4 L / mol).
Så hvert gram hemoglobin må binde 1,39 ml O2 for å være 100% mettet (89,6 l / 64500 g x (1000 ml / l)).
I praksis gir blodprøver litt lavere resultater, siden det er små mengder metemoglobin (oksidert hemoglobin) og karboksyhemoglobin (hemoglobin + karbonmonoksid (CO)) som ikke kan binde oksygen.
Med tanke på dette fastslår “Hüfner” -regelen at 1 g hemoglobin i blodet har en maksimal kapasitet til å binde oksygen på 1,34 ml.
Antallet oksygenmolekyler som kan binde seg til et hemoglobinmolekyl, avhenger av oksygenets partielle trykk eller PO2. I fravær av oksygen deoxygeneres hemoglobin, men når PO2 øker, øker antallet oksygener som binder seg til hemoglobin..
Prosessen med å binde oksygen til hemoglobin, avhengig av oksygenets delvise trykk. Når det er tegnet, kalles resultatet "oxyhemoglobin curve" og har en karakteristisk 'S' eller sigmoid form..
Avhengig av PO2, vil hemoglobin være mindre eller mer i stand til å "frigjøre" eller "levere" oksygenet det bærer, så vel som å bli fylt med det..
For eksempel oppnås den bratteste delen av kurven i området mellom 10 og 60 mmHg trykk. I denne tilstanden kan hemoglobin lett gi fra seg store mengder O2. Dette er tilstanden som oppnås i vevene.
Når PO2 er mellom 90 og 100 mmHg (12 til 13 kPa), er hemoglobin nesten 100% mettet med O2; og når arteriell PO2 er 60 mmHg (8 kPa), er O2-metning fortsatt så høy som 90%.
I lungene er dette forholdene som hersker (trykk mellom 60 og 100 mmHg), og det er dette som gjør at hemoglobinmolekylene som er tilstede i erytrocyttene kan fylles med oksygen..
Denne sigmoidformen som trekker oxyhemoglobin-kurven, sikrer at dette proteinet oppfører seg som en utmerket lungelaster, en veldig effektiv transportør i arterielt blod og en utmerket O2-donor i vev, i forhold til den lokale metabolske hastigheten. Det vil si på forespørsel.
Ingen har kommentert denne artikkelen ennå.