De kalsiumpumpe Det er en struktur av protein karakter som er ansvarlig for transport av kalsium gjennom cellemembraner. Denne strukturen er avhengig av ATP og regnes som et ATPase-lignende protein, også kalt Cato+-ATPase.
Cato+-ATPaser finnes i alle celler i eukaryote organismer og er essensielle for kalsiumhomeostase i cellen. Dette proteinet utfører primær aktiv transport, siden bevegelsen av kalsiummolekyler går mot deres konsentrasjonsgradient..
Kilde: Wcnsaffo [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)]
Artikkelindeks
Cato+ spiller viktige roller i cellen, så dens regulering i dem er avgjørende for at den fungerer korrekt. Fungerer ofte som en andre messenger.
I de ekstracellulære rommene er konsentrasjonen av Cato+ det er omtrent 10.000 ganger større enn i celler. En økt konsentrasjon av dette ionet i cellecytoplasma utløser forskjellige responser, slik som muskelsammentrekninger, frigjøring av nevrotransmitter og glykogennedbrytning..
Det er flere måter å overføre disse ionene fra celler: passiv transport (uspesifikk utgang), ionekanaler (bevegelse til fordel for deres elektrokjemiske gradient), sekundær aktiv transport av antistøttetypen (Na / Ca) og primær aktiv transport med pumpen. ATP-avhengig.
I motsetning til de andre mekanismene for Ca forskyvningto+, pumpen fungerer i vektorform. Det vil si at ionet bare beveger seg i én retning slik at det bare fungerer ved å utvise dem.
Cellen er ekstremt følsom for endringer i Ca-konsentrasjonento+. Ettersom den presenterer en så markant forskjell med sin ekstracellulære konsentrasjon, er det derfor så viktig å effektivt gjenopprette de normale cytosoliske nivåene.
Tre typer Ca er beskrevetto+-ATPaser i dyreceller, basert på deres plassering i cellene; pumper lokalisert i plasmamembranen (PMCA), de som befinner seg i endoplasmatisk retikulum og kjernemembran (SERCA), og de som finnes i Golgi-apparatsmembranen (SPCA).
SPCA-pumper bærer også Mn-ionerto+ som er medfaktorer for forskjellige enzymer i Golgi-apparatmatrisen.
Gjærceller, andre eukaryote organismer og planteceller presenterer andre typer Cato+-Veldig spesielle ATPaser.
I plasmamembranen finner vi antiportisk Na / Ca aktiv transport, som er ansvarlig for forskyvning av en betydelig mengde Cato+ i celler i hvile og aktivitet. I de fleste celler i hviletilstand er PMCA-pumpen ansvarlig for å transportere kalsium til utsiden..
Disse proteinene består av ca. 1200 aminosyrer og har 10 transmembransegmenter. I cytosolen er det 4 hovedenheter. Den første enheten inneholder den terminale aminogruppen. Den andre har grunnleggende egenskaper, slik at den kan binde seg til aktiverende sure fosfolipider..
I den tredje enheten finnes en asparaginsyre med katalytisk funksjon, og "nedstrøms" av dette er et fluoresceinisotocyanatbindende bånd i ATP-bindingsdomenet.
I den fjerde enheten er det calmodulin-bindende domene, gjenkjenningsstedene for visse kinaser (A og C) og de Ca-bindende båndene.to+ allosterisk.
SERCA-pumper finnes i store mengder i det sarkoplasmatiske retikulumet i muskelceller, og deres aktivitet er relatert til sammentrekning og avslapning i muskelbevegelsessyklusen. Dens funksjon er å transportere Cato+ fra cellecytosolen til retikulummatrisen.
Disse proteinene består av en enkelt polypeptidkjede med 10 transmembrane domener. Dens struktur er i utgangspunktet den samme som den for PMCA-proteiner, men den er forskjellig ved at de bare har tre enheter i cytoplasmaet, med det aktive stedet i den tredje enheten..
Funksjonen til dette proteinet krever en balanse mellom ladninger under transport av ionene. To Cato+ (av hydrolysert ATP) blir forskjøvet fra cytosolen til retikulummatrisen, mot en veldig høy konsentrasjonsgradient.
Denne transporten skjer på en antiportisk måte, siden samtidig to H+ er rettet mot cytosolen fra livmoren.
Transportmekanismen er delt inn i to tilstander E1 og E2. I E1 er bindingsstedene som har høy affinitet for Cato+ de er rettet mot cytosolen. I E2 er bindingsstedene rettet mot retikulumets lumen som har en lav affinitet for Cato+. De to Ca-ioneneto+ bli med etter overføring.
Under binding og overføring av Cato+, konformasjonsendringer forekommer, inkludert åpningen av M-domenet til proteinet, som er mot cytosolen. Ionene binder seg deretter lettere til de to bindingsstedene i domenet..
Foreningen av de to Ca-ioneneto+ fremmer en rekke strukturelle endringer i proteinet. Blant dem, rotasjonen av visse domener (domene A) som omorganiserer pumpeenhetene, slik at åpningen mot retikulummatrisen frigjør ionene, som er frakoblet takket være reduksjonen i affinitet ved bindingsstedene..
Protonene H+ og vannmolekyler stabiliserer Ca-bindingsstedetto+, forårsaker at A-domenet roterer tilbake til sin opprinnelige tilstand, og lukker tilgangen til det endoplasmatiske retikulumet.
Denne typen pumpe finnes i alle eukaryote celler og er ansvarlig for utvisning av Cato+ inn i det ekstracellulære rommet for å holde konsentrasjonen stabil i celler.
I dette proteinet transporteres et Ca-ionto+ ved hydrolysert ATP. Transport reguleres av nivåer av protein calmodulin i cytoplasmaet.
Ved å øke konsentrasjonen av Cato+ cytosoliske, kalmodulinnivået øker, som binder seg til kalsiumioner. Ca-kompleksetto+-kalmodulin, og monteres deretter til PMCA-pumpens bindingssted. En konformasjonsendring oppstår i pumpen som gjør at åpningen kan eksponeres for det ekstracellulære rommet.
Kalsiumioner frigjøres, og gjenoppretter normale nivåer inne i cellen. Følgelig er det komplekse Cato+-demonteres calmodulin og returnerer pumpens konformasjon til sin opprinnelige tilstand.
Ingen har kommentert denne artikkelen ennå.