De kvaternær struktur av proteiner definerer romlige forhold mellom hver av dens polypeptid-underenheter forbundet med ikke-kovalente krefter. I polymere proteiner kalles hver av polypeptidkjedene som utgjør den underenheter eller protomerer.
Proteiner kan bestå av en (monomer), to (dimer), flere (oligomere) eller mange protomerer (polymere). Disse protomerene kan ha en lignende eller veldig annen molekylær struktur. I det første tilfellet sies det at de er homotypiske proteiner, og i det andre tilfellet heterotypiske.
I vitenskapelig notasjon bruker biokjemikere greske bokstaver for å beskrive protomersammensetningen av proteiner. For eksempel betegnes et tetramert homotypisk protein som α4, mens et tetramert protein som består av to forskjellige dimerer er betegnet som αtoβto.
Artikkelindeks
Proteiner er komplekse molekyler som tar forskjellige tredimensjonale konfigurasjoner. Disse konfigurasjonene er unike for hvert protein og lar dem utføre veldig spesifikke funksjoner. Nivåene for strukturell organisering av proteiner er som følger.
Det refererer til sekvensen der de forskjellige aminosyrene er ordnet i polypeptidkjeden. Denne sekvensen er gitt av DNA-sekvensen som koder for nevnte protein.
De fleste proteiner er ikke helt utvidede lange kjeder av aminosyrer, men har heller regioner som regelmessig brettes i helixer eller ark. Denne foldingen er den som mottar navnet på den sekundære strukturen.
De brettede områdene i den sekundære strukturen kan i sin tur brettes og settes sammen til mer kompakte strukturer. Denne siste folden er det som gir proteinet sin tredimensjonale form..
I proteiner som består av mer enn en underenhet, er kvaternære strukturer de romlige forholdene som eksisterer mellom hver underenhet, som er koblet av ikke-kovalente bindinger..
Den tredimensjonale strukturen til proteiner stabiliseres av svake eller ikke-kovalente interaksjoner. Selv om disse bindinger eller interaksjoner er mye svakere enn normale kovalente bindinger, er de mange, og deres kumulative effekt er kraftig. Her vil vi se noen av de vanligste interaksjonene.
Noen aminosyrer inneholder hydrofobe sidekjeder. Når proteiner har disse aminosyrene, ordner foldingen av molekylet disse sidekjedene mot det indre av proteinet og beskytter dem mot vann. Naturen til de forskjellige sidekjedene betyr at de på forskjellige måter bidrar til den hydrofobe effekten..
Disse interaksjonene oppstår når molekyler eller atomer som ikke er bundet av kovalente bindinger, kommer for nær hverandre, og på grunn av dette begynner deres ytterste elektroniske orbitaler å overlappe hverandre..
I det øyeblikket etableres en frastøtende kraft mellom disse atomene som vokser veldig raskt når deres respektive sentre nærmer seg. Dette er de såkalte "van der Waals styrkene".
Det er den elektrostatiske interaksjonen som oppstår mellom et par ladede partikler. I proteiner forekommer denne typen interaksjon, både på grunn av den netto elektriske ladningen til proteinet, og den individuelle ladningen til ionene som finnes i det. Denne typen interaksjon kalles noen ganger en saltbro..
En hydrogenbinding er etablert mellom et hydrogenatom kovalent bundet til en hydrogenbinding-donorgruppe og et par frie elektroner som tilhører en bindingsakseptorgruppe.
Denne typen binding er veldig viktig, siden egenskapene til mange molekyler, inkludert vann og biologiske molekyler, i stor grad skyldes hydrogenbindinger. Den deler egenskaper til kovalente bindinger (elektroner deles) og også av ikke-kovalente interaksjoner (charge-charge interaksjon).
I molekyler, inkludert proteiner, som ikke har nettolading, kan det oppstå en ikke-ensartet ordning av deres indre ladninger, med den ene ekstremen litt mer negativ enn den andre. Dette er det som er kjent som en dipol.
Denne dipolare tilstanden til molekylet kan være permanent, men den kan også induseres. Dipoles kan tiltrekkes av ioner eller andre dipoler. Hvis dipolene er permanente, har interaksjonen et større omfang enn det som skjer med induserte dipoler.
I tillegg til disse ikke-kovalente interaksjonene, stabiliserer noen oligomere proteiner deres kvaternære struktur gjennom en type kovalent binding, disulfidbindingen. Disse er etablert mellom sulfhydrylgruppene i cysteiner fra forskjellige protomerer.
Disulfidbindinger hjelper også til med å stabilisere den sekundære strukturen til proteiner, men i dette tilfellet kobler de cysteinylrester i det samme polypeptidet (intrapolypeptiddisulfidbindinger)..
Som nevnt ovenfor, i proteiner som består av flere underenheter eller protomerer, kan disse underenhetene være like (homotypiske) eller forskjellige (heterotypiske)..
Underenhetene som utgjør et protein er asymmetriske polypeptidkjeder. Imidlertid, i homotypiske interaksjoner, kan disse underenhetene knytte seg på forskjellige måter og oppnå forskjellige typer symmetri..
De samhandlende gruppene til hver protomer er generelt lokalisert i forskjellige posisjoner, og det er derfor de kalles heterologe interaksjoner. Heterologe interaksjoner mellom de forskjellige underenhetene, forekommer noen ganger på en slik måte at hver underenhet er vridd i forhold til den forrige, for å kunne oppnå en spiralformet struktur.
Ved andre anledninger skjer interaksjonene på en slik måte at definerte grupper av underenheter er ordnet rundt en eller flere symmetriakser, i det som er kjent som punktgruppesymmetri. Når det er flere symmetriakser, roterer hver underenhet i forhold til naboen 360 ° / n (der n representerer antall akser).
Blant de typene symmetri som oppnås på denne måten, er for eksempel spiralformet, kubisk og icosahedral.
Når to underenheter samhandler gjennom en binær akse, roterer hver enhet 180 ° i forhold til den andre, rundt den aksen. Denne symmetrien er kjent som C-symmetrito. I den er interaksjonsstedene i hver underenhet identiske; i dette tilfellet snakker vi ikke om en heterolog interaksjon, men en isolog interaksjon.
Hvis tvert imot assosiasjonen mellom de to komponentene i dimeren er heterolog, vil en asymmetrisk dimer oppnås.
De samhandlende underenhetene i et protein er ikke alltid av samme art. Det er proteiner som består av tolv eller flere forskjellige underenheter.
Interaksjonene som opprettholder stabiliteten til proteinet er de samme som i homotypiske interaksjoner, men det oppnås vanligvis helt asymmetriske molekyler..
Hemoglobin er for eksempel en tetramer som har to par forskjellige underenheter (αtoβto).
Ingen har kommentert denne artikkelen ennå.